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La structure d'un récepteur clé du diabète est déterminée par une collaboration internationale
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ShanghaiTech University

May 17, 2017, 13:00 ET

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Un consortium dirigé à Shanghai produit une carte 3D en haute résolution du récepteur GLP-1R

SHANGHAI, 17 mai 2017 /PRNewswire/ -- Une équipe internationale dirigée par l'iHuman Institute de la ShanghaiTech University, a déterminé la structure moléculaire du récepteur glucagon-like peptide-1 (GLP-1R) humain. Tels qu'ils sont décrits dans l'article intitulé « La structure du domaine transmembranaire du récepteur GLP-1 humain dans un environnement complexe avec des modulateurs allostériques », les résultats sont publiés dans le journal Nature du 17 mai 2017. Cette étude est publiée conjointement à Nature avec une version papier dirigée par des confrères du Shanghai Institute of Materia Medica (SIMM), décrivant le récepteur du glucagon dans toute son intégralité.

Structures of human GLP-1 and glucagon receptors, important drug targets for diabetes and obesity.
Structures of human GLP-1 and glucagon receptors, important drug targets for diabetes and obesity.

Le GLP-1R est une cible médicamenteuse bien reconnue pour le diabète de type 2, illustrée par plusieurs agents thérapeutiques peptidiques sur le marché, avec des ventes cumulées de plusieurs milliards de dollars chaque année. À l'échelle mondiale, les coûts associés au traitement des diabètes et à ses complications sont estimés à plus de 200 milliards de dollars chaque année. Le diabète augmente à un rythme alarmant dans le monde entier, la croissance la plus significative et la plus récente ayant lieu en Chine.

La structure du GLP-1R a été déterminée dans un environnement complexe avec des modulateurs allostériques négatifs (NAM). Les NAM bloquent l'activation du GLP-1R en s'insérant dans la cavité située entre les hélices VI et VII, tandis que les modulateurs allostériques positifs (PAM) se lient principalement dans l'espace contenu entre les hélices V et VI, permettant l'activation. « Cette structure est l'un des grands enjeux de la découverte des médicaments de récepteurs couplés aux protéines G (GPCR) », a déclaré le professeur Raymond Stevens à l'iHuman Institute, ShanghaiTech University, qui a mené conjointement l'étude.

Les traitements à petites molécules disponibles par voie orale ont été vigoureusement recherchés par de nombreuses sociétés pharmaceutiques pendant plusieurs décennies pour remplacer les peptides. « Les GPCR qui lient les peptides peuvent être un grand défi pour la découverte de médicaments à petites molécules, compte tenu des multiples points de connexion », a déclaré le professeur associé de l'iHuman, Gaojie Song.

« Ce projet de grande envergure a démarré en 2002, lorsque nous cherchions des agonistes GLP-1R de petites molécules », a déclaré le professeur Ming-Wei Wang du SIMM et de l'université Fudan, qui a mené conjointement l'étude. « Nos efforts qui ont échoué à fabriquer le premier Boc5 de l'agoniste du GLP-1R nous ont conduit à conclure que la biologie structurelle en haute résolution est la solution de prédilection pour les propriétés pharmaceutiques. »

Parmi les institutions collaboratrices, on trouve Vrije Universiteit Amsterdam, l'université de Californie du Sud et Novo Nordisk. Ce travail a été soutenu financièrement par le Gouvernement municipal de Shanghai, l'université ShanghaiTech, l'initiative nationale « Programme de 1 000 talents pour les experts étrangers », le « Pujiang Talents » de Shanghai, GPCR Consortium et l'Académie chinoise des sciences.

Liens connexes
http://ihuman.shanghaitech.edu.cn/ 
http://english.simm.cas.cn/

Photo - http://mma.prnewswire.com/media/512246/ShanghaiTech_University.jpg

SOURCE ShanghaiTech University

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